耐酸高乳化性能的大豆分离蛋白的制备方法及其制品.pdf

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1、(19)中华人民共和国国家知识产权局 (12)发明专利 (10)授权公告号 (45)授权公告日 (21)申请号 201410718897.1 (22)申请日 2014.12.01 (65)同一申请的已公布的文献号 申请公布号 CN 104397318 A (43)申请公布日 2015.03.11 (73)专利权人 黑龙江省大豆技术开发研究中心 地址 150028 黑龙江省哈尔滨市松北区创 新一路2727号 (72)发明人 朱秀清 吴海波 赵彩红 高珊 许慧 姚磊 杨冬 郑环宇 黄艳玲 (74)专利代理机构 北京思元知识产权代理事务 所(普通合伙) 11598 代理人 余光军 (51)Int.C。

2、l. A23J 1/14(2006.01) A23J 3/16(2006.01) A23J 3/34(2006.01) 审查员 董媛 (54)发明名称 耐酸高乳化性能的大豆分离蛋白的制备方 法及其制品 (57)摘要 本发明公开了一种耐酸高乳化性能的大豆 分离蛋白的制备方法及其制品， 属于大豆分离蛋 白的改性领域； 其制备方法包括： (1)将大豆分离 蛋白配制成水溶液； (2)超声预处理大豆分离蛋 白水溶液； (3)向超声预处理后的大豆分离蛋白 水溶液中加入植酸酶进行第一次酶解反应； 向第 一次酶解反应产物中加入酸性蛋白酶进行第二 次酶解反应； (4)灭酶， 冷却， 浓缩干燥， 即得。 本 发明。

3、方法制备得到的改性大豆分离蛋白在pH4时 乳化活性为0.625m2/g， 比普通SPI提高了247； 乳化稳定性为15.8min， 比普通SPI提高了17。 本发明所制备的改性大豆分离蛋白能应用于制 备乳制品、 饮料制品、 面制品或肉制品等。 权利要求书1页 说明书8页 附图2页 CN 104397318 B 2017.09.29 CN 104397318 B 1.一种耐酸高乳化性能的改性大豆分离蛋白的制备方法， 其特征在于， 包括以下步骤： (1)将大豆分离蛋白配制成水溶液； 按质量百分比计， 步骤(1)中将大豆分离蛋白配制成浓 度为6-10的水溶液； (2)超声预处理大豆分离蛋白水溶液； 。

4、超声功率为250-450W， 超声时 间为5-25min； (3)向超声预处理后的大豆分离蛋白水溶液中加入植酸酶进行第一次酶解反 应； 其中， 植酸酶的添加量为3u/g-6u/g； 向第一次酶解反应产物中加入酸性蛋白酶进行第 二次酶解反应； 酸性蛋白酶添加量为900u/g-1500u/g； (4)灭酶， 冷却， 浓缩干燥， 即得。 2.按照权利要求1所述的制备方法， 其特征在于： 按质量百分比计， 步骤(1)中将大豆分 离蛋白配制成浓度为6的水溶液。 3.按照权利要求1所述的制备方法， 其特征在于： 步骤(2)中所述的超声预处理的参数 如下： 超声功率为350W； 超声时间为15min。 4.。

5、按照权利要求1所述的制备方法， 其特征在于： 步骤(3)中向超声预处理的大豆分离 蛋白水溶液加入植酸酶进行第一次酶解反应， 其中， 植酸酶添加量为5u/g； 第一次酶解完成 后再向反应产物中加入酸性蛋白酶进行第二次酶解反应， 酸性蛋白酶添加量为900u/g。 5.按照权利要求1或4所述的制备方法， 其特征在于： 步骤(3)中将超声预处理的大豆分 离蛋白水溶液pH值调至5后加入植酸酶进行第一次酶解反应； 第一次酶解完成后将酶解反 应产物的pH值调至3后加入酸性蛋白酶进行第二次酶解反应。 6.按照权利要求5所述的制备方法， 其特征在于： 第一次酶解反应的温度为50， 第二 次酶解反应的温度为40。。

6、 7.按照权利要求1所述的制备方法， 其特征在于： 步骤(3)中第一次酶解反应时间以及 第二次酶解反应时间均为30-70min。 8.按照权利要求7所述的制备方法， 其特征在于： 步骤(3)中第一次酶解反应时间以及 第二次酶解反应时间均为40min。 9.权利要求1至8任何一项所述制备方法制备得到的改性大豆分离蛋白。 10.权利要求9所述改性大豆分离蛋白在制备乳制品、 饮料制品、 涂抹调味品、 面制品或 肉制品中的应用。 权 利 要 求 书 1/1 页 2 CN 104397318 B 2 耐酸高乳化性能的大豆分离蛋白的制备方法及其制品 技术领域 0001 本发明涉及一种改性大豆分离蛋白的制备。

7、方法， 尤其涉及一种耐酸性高乳化性能 的改性大豆分离蛋白的制备方法， 进一步涉及由该制备方法得到的改性大豆分离蛋白及其 应用， 属于大豆分离蛋白的改性领域。 背景技术 0002 大豆分离蛋白(SPI)是从脱脂大豆中除去可溶性糖类和不溶性多聚糖后得到的蛋 白含量在90以上的大豆蛋白制品。 其具有多种良好的功能特性如： 溶解性、 乳化性、 发泡 性、 凝胶性、 吸水性等， 因此被广泛应用于肉制品、 乳制品、 饮料制品及面制品等。 但是， 普通 大豆分离蛋白难以同时兼具上述多种性能， 并且当环境条件发生某些改变时， 蛋白会丧失 原有的功能特性， 如： 在酸性或多离子等环境中， 由于蛋白缺乏良好的乳化。

8、能力而发生沉 降， 从而影响食品品质， 限制了大豆分离蛋白的应用， 因此需要将蛋白进行改性处理以提高 和强化大豆分离蛋白的某些功能特性。 0003 目前常见的改善大豆分离蛋白乳化性的方法主要有： 物理改性、 化学改性、 生物酶 改性、 食品添加剂改性及复合改性。 但是， 采用目前改性方法制备的大豆分离蛋白在酸性条 件下乳化性能以及乳化稳定性方面差强人意， 有待改进。 发明内容 0004 本发明要解决的技术问题是提供一种显著提高改性大豆分离蛋白在酸性条件下 的乳化性能的制备方法。 0005 为解决上述技术问题， 本发明所采取的技术方案是： 0006 本发明首先公开了一种耐酸高乳化性能的改性大豆分。

9、离蛋白的制备方法， 包括以 下步骤： 0007 (1)将大豆分离蛋白配制成水溶液； (2)超声预处理大豆分离蛋白水溶液； (3)向超 声预处理后的大豆分离蛋白水溶液中加入植酸酶进行第一次酶解反应； 向第一次酶解反应 产物中加入酸性蛋白酶进行第二次酶解反应； (4)灭酶， 冷却， 浓缩干燥， 即得。 0008 其中， 按质量百分比计， 步骤(1)中将大豆分离蛋白配制成浓度为6-10的水溶 液， 优选为6。 0009 步骤(2)中将大豆分离蛋白水溶液进行超声处理时， 所述的超声预处理的参数如 下： 超声功率优选为250-450W， 更优选为350W； 超声时间优选为5-25min， 更优选为15m。

10、in。 0010 步骤(3)中向超声预处理的大豆分离蛋白水溶液加入植酸酶进行第一次酶解反 应， 其中， 植酸酶添加量为3u/g-6u/g； 第一次酶解完成后再向酶解反应产物中加入酸性蛋 白酶进行第二次酶解反应， 酸性蛋白酶添加量为900u/g-1500u/g； 优选的， 步骤(3)中将超 声预处理的大豆分离蛋白水溶液pH值调到5后加入植酸酶， 于50进行第一次酶解反应， 其 中， 植酸酶添加量优选为5u/g； 第一次酶解反应完成后将酶解反应产物pH值调到3后加入酸 性蛋白酶， 于40进行第二次酶解反应， 酸性蛋白酶添加量优选为900u/g。 步骤(3)中第一 说 明 书 1/8 页 3 CN 。

11、104397318 B 3 次酶解反应时间以及第二次酶解反应时间均优选为30-70min， 更优选为40min。 0011 步骤(4)采用沸水浴灭酶， 冷水冷却。 0012 本发明首先对超声预处理条件包括超声功率和超声时间进行优化， 筛选出超声功 率350W， 处理15min时乳化效果较佳， 乳化性与乳化稳定性分别为0.23m2/g， 17min； 再对超 声波-酶联合改性中酶制剂进行筛选， 发现超声波处理结合采用植酸酶和酸性蛋白酶对大 豆蛋白进行联合改性， SPI的乳化性(EA)与乳化稳定性(ES)较佳。 0013 本发明进一步通过单因素试验确定了蛋白浓度、 酸性蛋白酶添加量、 植酸酶添加 。

12、量和酶解时间较佳的数值范围； 在此范围内进一步对蛋白浓度， 酸性蛋白酶添加量， 植酸酶 添加量为和酶解时间进行了正交试验。 由于本发明主要以乳化活性为考察指标， 且在一定 范围内乳化稳定性变化不大， 综合考虑， 确定最优的组合为： 在超声功率为350W， 超声处理 15min条件下， 蛋白浓度为6， 植酸酶添加量为5u/g， 酸性蛋白酶添加量为900u/g， 酶解时 间为40min， 此条件下SPI的乳化性最佳， pH4时， 乳化活性为0.625m2/g， 比普通SPI提高 247； 此条件下SPI的乳化稳定性也较好， 为15.8min， 比普通SPI提高17。 0014 本发明还公开了所述改。

13、性大豆分离蛋白在制备乳制品、 饮料制品、 面制品或肉制 品中的应用。 本发明制备的改性大豆分离蛋白在酸性条件下的乳化性高， 扩大了大豆分离 蛋白的应用， 可以用于制备乳制品、 饮料制品、 面制品或肉制品等， 保证食品品质。 0015 本发明技术方案与现有技术相比， 具有以下有益技术效果： 0016 本发明利用超声预处理与植酸酶和酸性蛋白酶联合改性， 获得的改性大豆分离蛋 白在酸性条件(pH4)时乳化活性为0.625m2/g， 比普通SPI提高247； 此条件下SPI的乳化稳 定性也较好， 为15.8min， 比普通SPI提高17； 扩大了大豆分离蛋白的应用， 保证食品品质。 附图说明 0017。

14、 图1为超声功率和超声时间对EA和ES的影响； a为超声功率对EA和ES的影响； b为超 声时间对EA和ES的影响； 0018 图2为pH4时乳化性和乳化稳定性随蛋白浓度的变化； 0019 图3为pH4时乳化性和乳化稳定性随酸性蛋白酶添加量的变化； 0020 图4为pH4时乳化性和乳化稳定性随植酸酶添加量的变化； 0021 图5为pH4时乳化性和乳化稳定性随酶解时间的变化。 具体实施方式 0022 下面结合具体实施例来进一步描述本发明， 本发明的优点和特点将会随着描述而 更为清楚。 但是应理解所述实施例仅是范例性的， 不对本发明的范围构成任何限制。 本领域 技术人员应该理解的是， 在不偏离本发。

15、明的精神和范围下可以对本发明技术方案的细节和 形式进行修改或替换， 但这些修改或替换均落入本发明的保护范围。 0023 1、 材料与设备 0024 大豆分离蛋白(粗蛋白含量85， 水分含量7)购自黑龙江哈高科大豆食品有限 责任公司； 大豆油购自九三集团哈尔滨惠康食品有限公司； 酸性蛋白酶(91248U/g)购自上 海金穗生物科技有限公司； 植酸酶(500U/g)购自上海田源生物技术有限公司； 其它试剂为 分析纯， 所用的水为去离子水。 说 明 书 2/8 页 4 CN 104397318 B 4 0025 JY92-11N超声细胞粉碎机购自宁波新芝生物科技股份有限公司； 0026 TU-190。

16、1双光束紫外分光光度计购自北京普希通用仪器有限责任公司。 0027 实施例1耐酸性高乳化性能的改性大豆分离蛋白的制备 0028 (1)将大豆分离蛋白配制成水溶液， 大豆分离蛋白浓度为6(wt)； 用超声波破 碎仪处理， 超声功率为350W， 超声时间为15min。 0029 (2)先将超声预处理后的大豆分离蛋白水溶液的pH调到5加入植酸酶5u/g， 于50 震荡水浴锅中反应40min， 然后沸水浴灭酶、 冷水冷却； 再将pH调到3加入酸性蛋白酶900u/ g， 于40震荡水浴锅中反应40min。 0030 (3)沸水浴灭酶， 冷水冷却， 浓缩干燥， 即得。 0031 制备的改性大豆分离蛋白在p。

17、H4时的乳化活性为0.625m2/g， 比普通SPI提高 247； 乳化稳定性为15.8min， 比普通SPI提高17。 0032 实施例2耐酸性高乳化性能的改性大豆分离蛋白的制备 0033 (1)将大豆分离蛋白配制成水溶液， 大豆分离蛋白浓度为6(wt)； 用超声波破 碎仪处理， 超声功率为250W， 超声时间为5min。 0034 (2)先将超声预处理后的大豆分离蛋白水溶液的pH调到5加入植酸酶3u/g， 于50 震荡水浴锅中反应30min， 然后沸水浴灭酶、 冷水冷却； 再将pH调到3加入酸性蛋白酶900u/ g， 于40震荡水浴锅中反应30min。 0035 (3)沸水浴灭酶， 冷水冷。

18、却， 浓缩干燥， 即得。 0036 实施例3耐酸性高乳化性能的改性大豆分离蛋白的制备 0037 (1)将大豆分离蛋白配制成水溶液， 大豆分离蛋白浓度为10(wt)； 用超声波破 碎仪处理， 超声功率为450W， 超声时间为25min。 0038 (2)先将超声预处理后的大豆分离蛋白水溶液的pH调到5加入植酸酶6u/g， 于50 震荡水浴锅中反应70min， 然后沸水浴灭酶、 冷水冷却； 再将pH调到3加入酸性蛋白酶1500u/ g， 于40震荡水浴锅中反应70min。 0039 (3)沸水浴灭酶， 冷水冷却， 浓缩干燥， 即得。 0040 试验例1大豆分离蛋白超声预处理条件的优化 0041 1。

19、、 试验方法 0042 将大豆分离蛋白配制成水溶液， 用JY92-11N超声细胞粉碎机处理(直径0.636cm的 探针钛)， 频率20kHz。 0043 当超声功率300W时， 超声时间分别为5min、 10min、 15min、 20min、 25min， 以pH4时的 乳化性为指标， 考察超声时间对改性后SPI乳化能力的影响。 0044 当超声功率分别为250W、 350W、 450W， 超声处理时间15min(按工作4s， 间歇2s)， 以 pH4时的乳化性为指标， 考察超声功率对改性后SPI乳化能力的影响。 0045 2、 试验结果 0046 结果见图1， 从图1a、 图1b中看出， 。

20、在一定范围内， 不同超声功率与超声时间对大豆 分离蛋白的乳化性和乳化稳定性影响不显著。 但是， 超声功率350W， 处理15min时乳化效果 较佳， 乳化性与乳化稳定性分别0.23m2/g， 17min， 比未改性的SPI(EA： 0.18m2/g， ES： 13.5min)分别提高28和26。 因此， 本发明优选超声功率为350W， 超声处理时间优选为 15min。 说 明 书 3/8 页 5 CN 104397318 B 5 0047 试验例2超声波-酶联合改性中酶制剂的选择 0048 1、 试验方法 0049 将大豆分离蛋白配制成水溶液， 在试验例1优化的超声预处理条件下用JY92-11。

21、N 超声细胞粉碎机处理， 超声功率350W， 时间15min； 向上述预处理过的大豆分离蛋白水溶液 中分别加入五种酶(胰蛋白酶， 木瓜蛋白酶， 酸性蛋白酶， 菠萝蛋白酶， 植酸酶)中的一种或 两种， 其最适温度、 最适pH、 此酶活下的用量及酶解时间见表1， 其中， 加入两种酶时采用分 步水解法， 测得酶解30min后改性蛋白在pH4时的乳化活性(EA)与乳化稳定性(ES)， 以普通 SPI作对照。 0050 表1 各酶的反应条件 0051 0052 2、 试验结果 0053 结果见表2。 0054 表2 不同处理条件下所得改性蛋白在pH4时的乳化性(EA)与乳化稳定性(ES) 0055 说 。

22、明 书 4/8 页 6 CN 104397318 B 6 0056 结果表明， 超声波处理与植酸酶-酸性蛋白酶联合改性后的EA与ES最佳。 0057 试验例3超声波与植酸酶-酸性蛋白酶联合处理的单因素试验 0058 本发明在试验例1超声预处理条件的优化及试验例2超声波-酶联合改性中酶制剂 的选择基础上， 进一步对大豆分离蛋白浓度、 酸性蛋白酶添加量、 植酸酶添加量和酶解时间 进行单因素试验。 0059 1、 试验方法 0060 1.1超声样品处理 0061 配制一定浓度的SPI大豆分离蛋白溶液， JY92-11N超声细胞粉碎机(直径0.636cm 的探针钛)， 超声功率350W， 频率20kH。

23、z， 处理时间15min(按工作4s， 间歇2s)之后， 冷冻保存 于冰箱中， 待用。 0062 1.2大豆分离蛋白浓度对改性后蛋白乳化性能的影响 0063 SPI浓度分别为2、 4、 6、 8、 10、 12、 14时， 经超声预处理后， 将蛋白溶 液pH调到5加入1.5u/g植酸酶， 于50震荡水浴锅中反应30min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水 冷却； 再将pH调至3加入1000u/g酸性蛋白酶， 于40震荡水浴锅中反应30min， 然后在沸水 浴中灭酶， 冷水冷却。 以pH4时的乳化性为指标， 考察蛋白浓度对改性后SPI乳化能力的影 响。 0064 1.3乳化活性(EA)和乳化稳定指数。

24、(ESI)的测定 0065 取一定体积浓度为0.5的蛋白溶液与大豆色拉油以3:1比例混合(即取3ml酶处 理后的蛋白溶液加27ml水， 再加10ml大豆色拉油)， 以10000r/min均质1min， 之后分别在 0min、 10min取样， 以0.1(w/v)SDS(十二烷基磺酸钠， pH7.0)稀释100倍， 以SDS溶液为空 白， 测定500nm处的吸光度值， 以0min的吸光度值(A0)表示乳化活性EA， 乳化稳定性用ES表 示： 0066 ESA0T/A； 0067 式中： A0： 0时刻的吸光值； 0068 T： 时间差(min)； 0069 A： T内的吸光值差。 0070 1.。

25、4酸性蛋白酶添加量对SPI乳化性能的影响 0071 按SPI蛋白浓度6， 经超声预处理后， 将蛋白溶液pH调到5加入1.5u/g植酸酶， 于 50震荡水浴锅中反应30min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却； 再将pH调至3分别加入0u/ g、 300u/g、 600u/g、 900u/g、 1200u/g、 1500u/g、 1800u/g、 2100u/g的酸性蛋白酶， 于40震荡 水浴锅中反应30min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却。 以pH4时的乳化性为指标， 考察酸性 蛋白酶添加量对SPI乳化能力的影响。 0072 1.5植酸酶添加量对SPI乳化性能的影响 0073 按SPI蛋白。

26、浓度6， 经超声预处理后， 将蛋白溶液pH调到5分别加入0u/g、 1u/g、 2u/g、 3u/g、 4u/g、 5u/g、 6u/g、 7u/g、 8u/g的植酸酶， 于50震荡水浴锅中反应30min， 然后在 沸水浴中灭酶， 冷水冷却； 再将pH调至3加入1000u/g酸性蛋白酶， 于40震荡水浴锅中反应 30min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却。 以pH4时的乳化性为指标， 考察植酸酶添加量对SPI 乳化能力的影响。 0074 1.6酶解时间对SPI乳化性能的影响 说 明 书 5/8 页 7 CN 104397318 B 7 0075 按SPI蛋白浓度6， 经超声预处理后， 将蛋白。

27、溶液pH调到5加入1.5u/g植酸酶， 于 50震荡水浴锅中反应时间分别为10min、 30min、 50min、 70min、 90min、 110min、 130min， 然 后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却； 再将pH调至3加入1000u/g酸性蛋白酶， 于40震荡水浴锅中 反应30min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却。 以pH4时的乳化性为指标， 考察酶解时间对SPI 乳化能力的影响。 0076 按SPI蛋白浓度6， 经超声预处理后， 将蛋白溶液pH调到5加入1.5u/g植酸酶， 于 50震荡水浴锅中反应30min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却； 再将pH调至3加入1000u/g 。

28、酸性蛋白酶， 于40震荡水浴锅中反应时间分别为10min、 30min、 50min、 70min、 90min、 110min、 130min， 然后在沸水浴中灭酶， 冷水冷却。 以pH4时的乳化性为指标， 考察酶解时间 对SPI乳化能力的影响。 0077 2、 试验结果 0078 2.1蛋白浓度对SPI乳化性和乳化稳定性的影响 0079 由图2可以看出， 蛋白浓度在6-10范围内， 改性后的SPI乳化性和乳化稳定性 最佳， 因此在此范围内做优化实验。 0080 2.2酸性蛋白酶添加量对SPI乳化性和乳化稳定性的影响 0081 由图3可知， 酸性蛋白酶添加量在900u/g-1500u/g范围。

29、内， 改性SPI的乳化性和乳 化稳定性最佳， 因此在此范围内做优化实验。 0082 2.3植酸酶添加量对SPI乳化性和乳化稳定性的影响 0083 由图4可知， 植酸酶添加量在3u/g-6u/g范围内， 改性SPI的乳化性和乳化稳定性最 佳。 因此在此范围内做优化实验。 0084 2.4酶解时间对SPI乳化性和乳化稳定性的影响 0085 由图5可知， 酶解时间在30min-70min范围内， 改性SPI的乳化性和乳化稳定性最 佳。 因此在此范围内做优化实验。 0086 试验例4正交设计试验 0087 1、 试验方法 0088 在试验例1-3的基础上进行正交设计试验， 在酸性(pH4)条件下， 以。

30、乳化性和乳化 稳定性为指标， 进一步优化反应条件。 0089 反应条件因素水平表见表3。 0090 表3 反应条件因素水平表 0091 0092 2、 试验结果 0093 2.1乳化性和乳化稳定性正交试验结果 0094 酸性(pH4)条件下， 乳化性和乳化稳定性正交试验结果见表4。 说 明 书 6/8 页 8 CN 104397318 B 8 0095 表4 pH4时乳化性和乳化稳定性正交试验结果 0096 0097 0098 2.2乳化性正交试验结果与方差分析 0099 结果见表5。 0100 表5 乳化性方差分析表 0101 0102 注： *表示在 0.05水平上显著。 0103 由表5。

31、可知， 极差值反映了各因素影响试验指标的主次关系， 极差值越大， 表明此 因素对试验指标的影响越大。 表4中， 乳化性正交试验的极差值为RBRARDRC。 各反应条件 对SPI乳化性影响为SPI植酸酶添加量影响最大( 0.05)， 其次是蛋白浓度和酶解时间， 而 酸性蛋白酶添加量对改性SPI的乳化性影响最小， 通过乳化性的优化试验， 可以初步确定改 说 明 书 7/8 页 9 CN 104397318 B 9 性SPI条件组合为： A2B3C2D2， 即各个反应条件分别为： 蛋白浓度为6， 植酸酶添加量为5u/ g， 酸性蛋白酶添加量900u/g， 酶解时间为40min， 此条件下SPI的乳化。

32、性较好。 0104 2.3乳化稳定性正交试验结果与方差分析 0105 结果见表6。 0106 表6 乳化稳定性方差分析表 0107 0108 注： *表示在 0.05水平上显著。 0109 表4中， 乳化稳定性正交试验的极差值为RBRCRARD， 由表6可知， 各反应条件对 SPI乳化稳定性影响为： 植酸酶添加量影响最大( 0.05)， 其次是SPI的蛋白浓度和酸性蛋 白酶添加量， 而酶解时间对改性SPI的乳化稳定性影响最小， 通过乳化稳定性的优化试验， 可以初步确定改性SPI条件组合为A3B2C1D1： 即各个反应条件分别为： 蛋白浓度为10， 植酸 酶添加量为3u/g， 酸性蛋白酶添加量为。

33、300u/g， 酶解时间为20min， 此条件下SPI的乳化稳定 性较好。 0110 针对优化的配方做重复试验， 得出： 0111 当蛋白浓度为6， 植酸酶添加量为5u/g， 酸性蛋白酶添加量为900u/g， 酶解时间 为40min， 此条件下SPI的乳化性最佳。 乳化活性0.625m2/g， 比普通SPI提高247； 0112 当蛋白浓度为10， 植酸酶添加量为3u/g， 酸性蛋白酶添加量为300u/g， 酶解时间 为20min， 此条件下SPI的乳化稳定性较好。 乳化稳定性为19.1min， 比普通SPI提高41.5。 0113 综上， 由于本发明主要以乳化活性为考察指标， 且在一定范围内。

34、乳化稳定性变化 不大。 因此选出： 在超声功率为350W， 超声处理15min条件下， 当蛋白浓度为6， 植酸酶添加 量为5u/g， 酸性蛋白酶添加量为900u/g， 两种酶各自的酶解时间均为40min， 测得SPI在pH4 时的乳化性最佳， 乳化活性为0.625m2/g， 比普通SPI提高了247； 此条件下SPI的乳化稳定 性也较好， 为15.8min， 比普通SPI提高了17。 说 明 书 8/8 页 10 CN 104397318 B 10 图1 图2 说 明 书 附 图 1/2 页 11 CN 104397318 B 11 图3 图4 图5 说 明 书 附 图 2/2 页 12 CN 104397318 B 12 。